Attività enzimatica

Attività enzimatica

Gli enzimi sono molecole proteiche che catalizzano le reazioni biochimiche. L'attività enzimatica è regolabile.

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Reazione

  • proteina enzimatica - Gli enzimi sono catalizzatori biologici: abbassano l'energia di attivazione di una reazione, accelerandone la velocità. Infatti, le reazioni biologiche catalizzate da enzimi hanno una velocità superiore di milioni di volte alla velocità che avrebbero senza alcun catalizzatore. Questo può avvenire con l'avvicinamento dei substrati o la deformazione della loro struttura. I catalizzatori non vengono consumati durante la reazione.
  • sito attivo - La porzione di molecola direttamente implicata nel processo di catalisi.
  • substrato
  • prodotto

Inibizione

  • inibitore - Instaurando un legame chimico con il sito attivo, impedisce al substrato di entrare nel sito attivo dell'enzima.

Attivazione

  • sito allosterico per gli attivatori - Legandosi a questa parte dell'enzima, gli attivatori deformano spazialmente la struttura del sito attivo.
  • attivatore

Enzimi

  • proteina enzimatica - Gli enzimi sono catalizzatori biologici: abbassano l'energia di attivazione di una reazione, accelerandone la velocità. Infatti, le reazioni biologiche catalizzate da enzimi hanno una velocità superiore di milioni di volte alla velocità che avrebbero senza alcun catalizzatore. Questo può avvenire con l'avvicinamento dei substrati o la deformazione della loro struttura. I catalizzatori non vengono consumati durante la reazione.
  • sito attivo - La porzione di molecola direttamente implicata nel processo di catalisi.
  • substrato - Durante la reazione enzimatica uno o più substrati vengono convertiti in uno o più prodotti.

Animazione

Narrazione

Gli enzimi sono catalizzatori biologici: abbassando l'energia di attivazione di una reazione, ne accelerano la velocità. Infatti, le reazioni biologiche catalizzate da enzimi hanno una velocità superiore di milioni di volte a quella che avrebbero senza alcun catalizzatore. I catalizzatori non vengono consumati durante la reazione.

Durante l'unificazione di due substrati le molecole dei substrati vengono legate al sito attivo che catalizza la reazione. Grazie all'enzima si forma il complesso enzima-substrato. Questa reazione avviene raramente senza la presenza degli enzimi, perché le molecole dei substrati dovrebbero scontrarsi con un orientamento ben preciso e con maggiore energia.

Durante lo slegamento dei substrati le molecole si legano al sito attivo dell'enzima che rompe il legame fra i substrati. La rottura dei legami covalenti forti avviene di rado spontaneamente, per accelerare la reazione è necessario che gli enzimi la catalizzino.

L'attività degli enzimi può essere regolata da molecole inibitrici.

Uno dei modi di inibizione è l'inibizione competitiva: l'inibitore si lega al sito attivo dell'enzima e compete con il substrato per l'accesso a questo sito.

Un'altra forma di inibizione è l'inibizione allosterica. L'inibitore si lega al sito allosterico, deformando spazialmente la struttura del sito attivo dell'enzima in modo che non sia in grado di legare il substrato.

L'attivazione allosterica è il contrario dell'inibizione allosterica. L'enzima è inattivo senza la presenza di attivatori. L'attivatore si lega al sito allosterico, deformando spazialmente la struttura del sito attivo dell'enzima in modo che sia in grado di catalizzare la reazione.

Il coenzima è una molecola che si trasforma durante la reazione enzimatica: può cedere un frammento della propria struttura al substrato o accettare un frammento da quest'ultimo. Dopo la reazione si stacca dall'enzima. Coenzimi importanti sono: NADH, NADPH, acetil-CoA, FADH₂, ATP, oltre a diverse vitamine.

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